Главная страница


Методы клеточной биологии Микроскопирование



НазваниеМетоды клеточной биологии Микроскопирование
страница2/14
Дата12.02.2016
Размер1.13 Mb.
ТипДокументы
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14

Функции воды


  • 1. Благодаря маленьким дипольным молекулам вода является лучшим растворителем для полярных (гидрофильных) веществ. В растворенном состоянии вещества очень быстро реагируют между собой.

  • 2. Транспортная функция: в растворенном состоянии вещества передвигаются по организму.

  • 3. Вещества, на поверхности которых нет полных или частичных зарядов (гидрофобные), не могут взаимодействовать с молекулами воды, вода их выталкивает (жир, бензин). На этом основано строение и работа биологических мембран.

  • 4. Вода обладает аномально высокой теплоемкостью (может поглотить много тепла и при этом почти не нагреться). За счет этого она защищает клетку от резких перепадов температуры.

  • 5. Вода, как и все жидкости, несжимаема, обеспечивает опору для клеток (тургор) и целых организмов (гидроскелет).

  • 6. Вода сама может участвовать в химических реакциях как реагент (реакции гидролиза, фотосинтеза и т.п.).

    Осмос

    Осмос – это движение воды через мембрану в сторону более высокой концентрации веществ.

    Пресная вода

    Концентрация веществ в цитоплазме любой клетки выше, чем в пресной воде, поэтому вода постоянно заходит внутрь клеток, которые соприкасаются с пресной водой.

    • Если эритроцит попадает в пресную воду, то за счет осмоса он наполняется водой до отказа и лопается.

    • У пресноводных простейших для удаления лишней воды имеется сократительная вакуоль.

    • У водорослей имеется твердая клеточная стенка, которая не дает клетке лопаться.

    Пересоленая вода

    Если эритроцит попадает в пересоленую воду, то за счет осмоса вода выходит из него, и он сморщивается.

    Если человек будет пить морскую воду, то в его организм поступит много солей, концентрация плазмы крови возрастет, вода будет за счет осмоса выходить из клеток в кровь. Эти соли нужно будет выводить с мочой, причем количество необходимой для этого мочи превысит количество выпитой воды.

    Изотонический раствор

    Морским и паразитическим простейшим не нужна сократительная вакуоль, потому что концентрация веществ в их цитоплазме такая же, как в соленой воде, и осмос не происходит.

    Физиологический раствор – это 0,9% раствор хлорида натрия. Такую же концентрацию имеет плазма нашей крови, в такой среде эритроциты не будут ни лопаться, ни сморщиваться. В больницах раствор для капельницы делают на основе физраствора (в нем растворяют лекарства).

    Белки

    Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

    Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть

    • радикал (по ним аминокислоты отличаются друг от друга)

    • аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

    Пептидная связь:

    Структуры белка

    Первичная структура – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся (генная мутация, например, СКА). Поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

    Вторичная структура – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

    Третичная структура – глобула (шарик). Четыре типа связей:

    • дисульфидная (серный мостик) сильная,

    • остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые.

    Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

    Четвертичная структура – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

    Свойства белков

    1. Комплементарность: способность белка по форме подходить к какому-нибудь другому веществу как ключ к замку.

    2. Денатурация: изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

    • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация; после снятия воздействия белок вернется в исходную форму.

    • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной, а затем цепочки белков перепутываются между собой, образуя неправильные связи.


    Работа адренорецептора

    В мембрану клеток встроены сигнальные белки (рецепторы). Они проходят сквозь мембрану, снаружи у них имеется рецепторная часть, а внутри клетки – реакционная.

    Рецепторная часть по форме как ключ к замку подходит к молекуле адреналина (гормона надпочечников, выделяющегося при стрессе) – это комплементарность.

    Присоединение адреналина к рецепторной части белка – это слабое воздействие. Адренорецептор обратимо денатурирует, и это изменение формы передается на внутриклеточную (реакционную) часть, которая проводит химическую реакцию, сообщающую клетке о присоединении адреналина.

    Ферменты (энзимы) – это биологические катализаторы, они ускоряют химические реакции за счет тесного соприкосновения молекул реагирующего вещества (субстрата) и фермента.

    С субстратом взаимодействует не весь белок, а только небольшой его участок – активный центр. Он подходит к субстрату по форме, как ключ к замку (комплементарность). Присоединение субстрата к активному центру – это слабое воздействие, белок-фермент из-за этого обратимо денатурирует, при этом молекулы субстрата(ов):

    • очищаются от водной оболочки;

    • деформируются (например, поляризуются);

    • определенным образом располагаются в пространстве (например, сближаются).

    Всё это приводит к ускорению реакции.

    Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

    1) И те и другие одинаково ускоряют прямую и обратную реакции.

    2) Ферменты обладают специфичностью, т.е. каждый фермент проводит только одну определенную реакцию с одним определенным субстратом.

    3) Ферменты работают гораздо быстрее (ускоряют реакции в миллионы и миллиарды раз, а неорганические катализаторы – в сотни и тысячи раз).

    4) При нагревании все химические реакции ускоряются, а реакции, катализируемые ферментами, замедляются, потому что при нагревании белок денатурирует, и активный центр перестает подходить к субстрату как ключ к замку.

    Функции белков

    1. Сигнальная (рецепторная)

    2. Ферментативная (каталитическая)

    • амилаза расщепляет крахмал до мальтозы

    • каталаза расщепляет перекись водорода до воды и кислорода

    • ДНК-полимераза синтезирует ДНК

    3. Строительная (структурная)

    • коллаген придает упругость соединительной ткани

    • в основном из кератина состоят рога, копыта, ногти, волосы

    4. Двигательная

    • актин и миозин входят в состав миофибрилл

    • динеин и кинезин обеспечивают движение хромосом по нитям веретена деления

    5. Транспортная

    • гемоглобин переносит кислород

    • калий-натриевая АТФ-аза за счет энергии АТФ выкачивает из клетки 3 натрия и закачивает 2 калия

    6. Защитная

    • антитела (иммуноглобулины) присоединяются к антигенам, уменьшая их активность

    • белки системы комплемента разрушают оболочку бактерий

    7. Регуляторная

    8. Запасные (резервные)

    • казеин – белок молока

    • много белков содержится в семенах, например, бобовых

    Углеводы

    Имеют общую формулу Сх2О)у, отсюда название.

    Содержание: в организмах животных около 5%, в растениях и грибах – до 70% (за счет клеточной стенки).

    3 группы углеводов

    1. Моносахара (растворяются в воде и имеют сладкий вкус)

    • Пентозы (пятиуглеродные)

      • Рибоза (входит в состав АТФ, РНК)

      • Дезоксирибоза (входит в состав ДНК)

    • Гексозы (шестиуглеродные)

      • Глюкоза (главный субстрат клеточного дыхания)

      • Фруктоза (входит в состав фруктов и меда)

      • Галактоза (входит в состав лактозы)

    2. Дисахара (состоят из двух моносахаров, растворяются в воде, имеют сладкий вкус)

    • Сахароза (свекловичный, тростниковый, пищевой сахар) состоит из глюкозы и фруктозы. Транспортируется по флоэме растений.

    • Лактоза (молочный сахар) состоит из глюкозы и галактозы. Входит в состав молока.

    • Мальтоза (солодовый сахар) состоит из двух глюкоз. Образуется при гидролизе крахмала амилазой.

    3. Полисахара (состоят из множества моносахаров, в воде не растворяются, вкуса не имеют)

    • Полимеры глюкозы:

    • Полимеры других веществ

      • Хитин – компонент клеточной стенки грибов и панциря членистоногих

      • Муреин (пептидогликан) – компонент клеточной стенки бактерий

    Функции углеводов:

    • энергетическая – глюкоза, крахмал

    • строительная (структурная) – целлюлоза, хитин


    Липиды

    Это группа органических веществ, которые не растворяются в воде (гидрофобны), но растворяются в органических растворителях – бензине, эфире.

    1) Жиры – сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и жирных (высших карбоновых) кислот. Функции:

    • длительный запас энергии (при окислении 1 грамма жира выделяется 38,9 кДж – в 2 раза больше, чем при окислении 1 грамма углеводов или белков)

    • запас воды (при окислении 1 г жира получается 1,1 г воды) например, у верблюда в горбах

    • механическая защита (подкожная жировая клетчатка, жировая капсула почек)

    • теплоизоляция (у кита метровый слой подкожного жира)

    • придает плавучесть, например, китам и акулам

    2) Фосфолипиды – по строению похожи на жиры, но вместо одной жирной кислоты у них фосфорная. За счет этого головка фосфолипида приобретает полярность, а значит гидрофильность; хвост фосфолипида остается неполярным (гидрофобным). В воде фосфолипиды образуют двойной слой (бислой): поворачиваются головками к воде, а хвосты прячут внутрь. Так создается основа для всех биологических мембран.

    3) Стероиды:


    АТФ

    По строению относится к нуклеотидам, состоит из:

    • моносахарида рибозы

    • азотистого основания аденина

    • трех остатков фосфорной кислоты, причем последние два остатка присоединены с помощью особой, макроэргической связи, в которой содержится много энергии (40 кДж/моль).

    Функция: служит универсальным источником энергии в клетках.


    АТФ + вода ↔ АДФ + Ф + Е(40кДж)

    аденозин-
    трифосфорная
    кислота

     

    аденозин-
    дифосфорная
    кислота

    АТФ синтезируется при энергетическом обмене: вещества распадаются (окисляются), при этом выделяется энергия, которая запасается в макроэргических связях:

    АТФ распадается при

    • пластическом обмене, при этом из ее макроэргических связей выделяется энергия, которая идет на синтез органических веществ

    • движении, например, миозина по актину

    Синтез и распад АТФ в клетке идет постоянно, время жизни одной молекулы – менее 1 минуты, за сутки каждая молекула АТФ распадается (и тут же синтезируется) 2-3 тысячи раз.

    Дополнительные функции АТФ (кроме энергетической):

    • Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами (ГТФ, ЦТФ, ТТФ, УТФ) является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

    • Является предшественником при синтезе циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) – вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала адреналина и глюкагона

    • Является аллостерическим эффектором некоторых  ферментов.


    ДНК

    Дезоксирибонуклеиновая кислота – полимер, состоит из нуклеотидов.

    Нуклеотид ДНК состоит из

    • азотистого основания (в ДНК 4 типа: аденин, тимин, цитозин, гуанин)

    • моносахара дезоксирибозы

    • фосфорной кислоты

    Нуклеотиды соединяются между собой прочной ковалентной связью через сахар одного нуклеотида и фосфорную кислоту другого. Получаетсяполинуклеотидная цепь. На одном ее конце – свободная фосфорная кислота (5’-конец), на другом – свободный сахар (3’-конец). (ДНК-полимераза может присоединять новые нуклеотиды только к 3’-концу.)

    Две полинуклеотидные цепи соединяются друг с другом слабыми водородными связями между азотистыми основаниями. Соблюдаются 2 правила:

    • принцип комплементарности: напротив аденина всегда стоит тимин, напротив цитозина – гуанин (они подходят друг другу по форме и числу водородных связей – между А и Г две связи, между Ц и Г – 3).

    • принцип антипараллельности: там, где у одной полинуклеотидной цепи 5’-конец, у другой – 3’-конец, и наоборот.

    Получается двойная цепь ДНК.

    Она скручивается в двойную спираль, один виток спирали имеет длину 3,4 нм, содержит 10 пар нуклеотидов. Азотистые основания (хранители генетической информации) находятся внутри спирали, защищенные.

    1868 Мишер открыл ДНК в ядрах клеток гноя («нуклеус» – ядро).

    1944 Эвери доказал, что наследственная информация в хромосомах записана в ДНК, а не в белках (опыт с пневмококками).

    1951 Чаргафф: количество аденина в ДНК равняется количеству тимина, а количество цитозина равняется количеству гуанина

    1953 Ватсон и Крик открыли строение ДНК (двойная спираль)
  • 1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14