|
Функции воды 1. Благодаря маленьким дипольным молекулам вода является лучшим растворителем для полярных (гидрофильных) веществ. В растворенном состоянии вещества очень быстро реагируют между собой.
2. Транспортная функция: в растворенном состоянии вещества передвигаются по организму.
3. Вещества, на поверхности которых нет полных или частичных зарядов (гидрофобные), не могут взаимодействовать с молекулами воды, вода их выталкивает (жир, бензин). На этом основано строение и работа биологических мембран.
4. Вода обладает аномально высокой теплоемкостью (может поглотить много тепла и при этом почти не нагреться). За счет этого она защищает клетку от резких перепадов температуры.
5. Вода, как и все жидкости, несжимаема, обеспечивает опору для клеток (тургор) и целых организмов (гидроскелет).
6. Вода сама может участвовать в химических реакциях как реагент (реакции гидролиза, фотосинтеза и т.п.). Осмос
Осмос – это движение воды через мембрану в сторону более высокой концентрации веществ.
Пресная вода
Концентрация веществ в цитоплазме любой клетки выше, чем в пресной воде, поэтому вода постоянно заходит внутрь клеток, которые соприкасаются с пресной водой.
Если эритроцит попадает в пресную воду, то за счет осмоса он наполняется водой до отказа и лопается.
У пресноводных простейших для удаления лишней воды имеется сократительная вакуоль.
У водорослей имеется твердая клеточная стенка, которая не дает клетке лопаться.
Пересоленая вода
Если эритроцит попадает в пересоленую воду, то за счет осмоса вода выходит из него, и он сморщивается.
Если человек будет пить морскую воду, то в его организм поступит много солей, концентрация плазмы крови возрастет, вода будет за счет осмоса выходить из клеток в кровь. Эти соли нужно будет выводить с мочой, причем количество необходимой для этого мочи превысит количество выпитой воды.
Изотонический раствор
Морским и паразитическим простейшим не нужна сократительная вакуоль, потому что концентрация веществ в их цитоплазме такая же, как в соленой воде, и осмос не происходит.
Физиологический раствор – это 0,9% раствор хлорида натрия. Такую же концентрацию имеет плазма нашей крови, в такой среде эритроциты не будут ни лопаться, ни сморщиваться. В больницах раствор для капельницы делают на основе физраствора (в нем растворяют лекарства).
Белки
Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.
Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть
радикал (по ним аминокислоты отличаются друг от друга)
аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.
Пептидная связь:
Структуры белка
Первичная структура – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся (генная мутация, например, СКА). Поэтому первичная структура считается самой главной в белке.
Вторичная структура – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).
Третичная структура – глобула (шарик). Четыре типа связей:
дисульфидная (серный мостик) сильная,
остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые.
Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.
Четвертичная структура – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)
Свойства белков
1. Комплементарность: способность белка по форме подходить к какому-нибудь другому веществу как ключ к замку.
2. Денатурация: изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)
Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация; после снятия воздействия белок вернется в исходную форму.
Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной, а затем цепочки белков перепутываются между собой, образуя неправильные связи.
Работа адренорецептора
В мембрану клеток встроены сигнальные белки (рецепторы). Они проходят сквозь мембрану, снаружи у них имеется рецепторная часть, а внутри клетки – реакционная.
Рецепторная часть по форме как ключ к замку подходит к молекуле адреналина (гормона надпочечников, выделяющегося при стрессе) – это комплементарность.
Присоединение адреналина к рецепторной части белка – это слабое воздействие. Адренорецептор обратимо денатурирует, и это изменение формы передается на внутриклеточную (реакционную) часть, которая проводит химическую реакцию, сообщающую клетке о присоединении адреналина.
Ферменты (энзимы) – это биологические катализаторы, они ускоряют химические реакции за счет тесного соприкосновения молекул реагирующего вещества (субстрата) и фермента.
С субстратом взаимодействует не весь белок, а только небольшой его участок – активный центр. Он подходит к субстрату по форме, как ключ к замку (комплементарность). Присоединение субстрата к активному центру – это слабое воздействие, белок-фермент из-за этого обратимо денатурирует, при этом молекулы субстрата(ов):
очищаются от водной оболочки;
деформируются (например, поляризуются);
определенным образом располагаются в пространстве (например, сближаются).
Всё это приводит к ускорению реакции.
Сравнение ферментов и неорганических катализаторов
1) И те и другие одинаково ускоряют прямую и обратную реакции.
2) Ферменты обладают специфичностью, т.е. каждый фермент проводит только одну определенную реакцию с одним определенным субстратом.
3) Ферменты работают гораздо быстрее (ускоряют реакции в миллионы и миллиарды раз, а неорганические катализаторы – в сотни и тысячи раз).
4) При нагревании все химические реакции ускоряются, а реакции, катализируемые ферментами, замедляются, потому что при нагревании белок денатурирует, и активный центр перестает подходить к субстрату как ключ к замку.
Функции белков
1. Сигнальная (рецепторная) 2. Ферментативная (каталитическая)
амилаза расщепляет крахмал до мальтозы
каталаза расщепляет перекись водорода до воды и кислорода
ДНК-полимераза синтезирует ДНК
3. Строительная (структурная)
коллаген придает упругость соединительной ткани
в основном из кератина состоят рога, копыта, ногти, волосы
4. Двигательная
актин и миозин входят в состав миофибрилл
динеин и кинезин обеспечивают движение хромосом по нитям веретена деления
5. Транспортная
гемоглобин переносит кислород
калий-натриевая АТФ-аза за счет энергии АТФ выкачивает из клетки 3 натрия и закачивает 2 калия
6. Защитная
антитела (иммуноглобулины) присоединяются к антигенам, уменьшая их активность
белки системы комплемента разрушают оболочку бактерий
7. Регуляторная 8. Запасные (резервные)
казеин – белок молока
много белков содержится в семенах, например, бобовых
Углеводы
Имеют общую формулу Сх(Н2О)у, отсюда название.
Содержание: в организмах животных около 5%, в растениях и грибах – до 70% (за счет клеточной стенки).
3 группы углеводов
1. Моносахара (растворяются в воде и имеют сладкий вкус)
Пентозы (пятиуглеродные)
Рибоза (входит в состав АТФ, РНК)
Дезоксирибоза (входит в состав ДНК)
Гексозы (шестиуглеродные)
Глюкоза (главный субстрат клеточного дыхания)
Фруктоза (входит в состав фруктов и меда)
Галактоза (входит в состав лактозы)
2. Дисахара (состоят из двух моносахаров, растворяются в воде, имеют сладкий вкус)
Сахароза (свекловичный, тростниковый, пищевой сахар) состоит из глюкозы и фруктозы. Транспортируется по флоэме растений.
Лактоза (молочный сахар) состоит из глюкозы и галактозы. Входит в состав молока.
Мальтоза (солодовый сахар) состоит из двух глюкоз. Образуется при гидролизе крахмала амилазой.
3. Полисахара (состоят из множества моносахаров, в воде не растворяются, вкуса не имеют)
Полимеры глюкозы: Полимеры других веществ
Хитин – компонент клеточной стенки грибов и панциря членистоногих
Муреин (пептидогликан) – компонент клеточной стенки бактерий
Функции углеводов:
энергетическая – глюкоза, крахмал
строительная (структурная) – целлюлоза, хитин
Липиды
Это группа органических веществ, которые не растворяются в воде (гидрофобны), но растворяются в органических растворителях – бензине, эфире.
1) Жиры – сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и жирных (высших карбоновых) кислот. Функции:
длительный запас энергии (при окислении 1 грамма жира выделяется 38,9 кДж – в 2 раза больше, чем при окислении 1 грамма углеводов или белков)
запас воды (при окислении 1 г жира получается 1,1 г воды) например, у верблюда в горбах
механическая защита (подкожная жировая клетчатка, жировая капсула почек)
теплоизоляция (у кита метровый слой подкожного жира)
придает плавучесть, например, китам и акулам
2) Фосфолипиды – по строению похожи на жиры, но вместо одной жирной кислоты у них фосфорная. За счет этого головка фосфолипида приобретает полярность, а значит гидрофильность; хвост фосфолипида остается неполярным (гидрофобным). В воде фосфолипиды образуют двойной слой (бислой): поворачиваются головками к воде, а хвосты прячут внутрь. Так создается основа для всех биологических мембран.
3) Стероиды:
АТФ
По строению относится к нуклеотидам, состоит из:
моносахарида рибозы
азотистого основания аденина
трех остатков фосфорной кислоты, причем последние два остатка присоединены с помощью особой, макроэргической связи, в которой содержится много энергии (40 кДж/моль).
Функция: служит универсальным источником энергии в клетках.
АТФ + вода ↔ АДФ + Ф + Е(40кДж)
аденозин- трифосфорная кислота
|
| аденозин- дифосфорная кислота
| АТФ синтезируется при энергетическом обмене: вещества распадаются (окисляются), при этом выделяется энергия, которая запасается в макроэргических связях:
АТФ распадается при
пластическом обмене, при этом из ее макроэргических связей выделяется энергия, которая идет на синтез органических веществ
движении, например, миозина по актину
Синтез и распад АТФ в клетке идет постоянно, время жизни одной молекулы – менее 1 минуты, за сутки каждая молекула АТФ распадается (и тут же синтезируется) 2-3 тысячи раз.
Дополнительные функции АТФ (кроме энергетической):
Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами (ГТФ, ЦТФ, ТТФ, УТФ) является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.
Является предшественником при синтезе циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) – вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала адреналина и глюкагона
Является аллостерическим эффектором некоторых ферментов.
ДНК
Дезоксирибонуклеиновая кислота – полимер, состоит из нуклеотидов.
Нуклеотид ДНК состоит из
азотистого основания (в ДНК 4 типа: аденин, тимин, цитозин, гуанин)
моносахара дезоксирибозы
фосфорной кислоты
Нуклеотиды соединяются между собой прочной ковалентной связью через сахар одного нуклеотида и фосфорную кислоту другого. Получаетсяполинуклеотидная цепь. На одном ее конце – свободная фосфорная кислота (5’-конец), на другом – свободный сахар (3’-конец). (ДНК-полимераза может присоединять новые нуклеотиды только к 3’-концу.)
Две полинуклеотидные цепи соединяются друг с другом слабыми водородными связями между азотистыми основаниями. Соблюдаются 2 правила:
принцип комплементарности: напротив аденина всегда стоит тимин, напротив цитозина – гуанин (они подходят друг другу по форме и числу водородных связей – между А и Г две связи, между Ц и Г – 3).
принцип антипараллельности: там, где у одной полинуклеотидной цепи 5’-конец, у другой – 3’-конец, и наоборот.
Получается двойная цепь ДНК.
Она скручивается в двойную спираль, один виток спирали имеет длину 3,4 нм, содержит 10 пар нуклеотидов. Азотистые основания (хранители генетической информации) находятся внутри спирали, защищенные.
1868 Мишер открыл ДНК в ядрах клеток гноя («нуклеус» – ядро).
1944 Эвери доказал, что наследственная информация в хромосомах записана в ДНК, а не в белках (опыт с пневмококками).
1951 Чаргафф: количество аденина в ДНК равняется количеству тимина, а количество цитозина равняется количеству гуанина
1953 Ватсон и Крик открыли строение ДНК (двойная спираль)
|
|
|